خصوصية الإنزيم: أنواع وخصائص العمل

كلمة "إنزيم" له جذور لاتينية. ترجمته تعني "خميرة". تستخدم اللغة الإنجليزية مصطلح "إنزيم"، مشتقة من المصطلح اليوناني تعني الشيء نفسه. الانزيمات تسمى البروتينات المتخصصة. وشكلوا في الخلايا ولها القدرة على تسريع سير العمليات الكيميائية الحيوية. وبعبارة أخرى، كما أنها بمثابة المحفزات البيولوجية. نظر أيضا أن يمثل خصوصية الانزيمات. также будут описаны в статье. كما سيتم وصف أنواع من خصوصية في هذه المادة.

الخصائص العامة

ويتسبب مظهر من مظاهر النشاط التحفيزي بعض الانزيمات عن وجود عدد من المركبات ذات الطبيعة غير البروتينية. فهي تسمى العوامل المساعدة. وهي تنقسم إلى مجموعتين: ايونات المعادن، وعدد من المواد غير العضوية وكذلك الإنزيمات المساعدة (المركبات العضوية).

آلية النشاط

بحكم طبيعتها الكيميائية، والانزيمات هي مجموعة من البروتينات. ومع ذلك، وعلى عكس هذا الأخير، وعناصر في مسألة تحتوي على موقع نشط. وهي عبارة عن مجموعة فريدة من المجموعات الوظيفية من بقايا الأحماض الأمينية. أنها موجهة بدقة في الفضاء نظرا لهيكل التعليم العالي أو رباعي من الانزيم. في موقع نشط من الحافز والركيزة مواقع الافراج عنهم. آخر - هو ما يرجع إلى خصوصية الانزيمات. الركيزة هي المادة التي تعمل على البروتين. في السابق كان يعتقد أن يتم التفاعل للخروج على "القفل والمفتاح". وبعبارة أخرى، يجب أن موقع نشط تتطابق بشكل وثيق الركيزة. يهيمن عليه حاليا فرضية مختلفة. ويعتقد أن في البداية لا يوجد تطابق تام، ولكن يبدو في سياق تفاعل المواد. والثاني - وهو حافز - موقع يؤثر على خصوصية العمل. وبعبارة أخرى، فإنه يحدد طبيعة رد فعل متسارع.

هيكل

وتنقسم كل الانزيمات في واحد- والمكون الثاني. السابق ديك بنية مماثلة لبنية البروتينات بسيطة. أنها تحتوي فقط على الأحماض الأمينية. المجموعة الثانية - بروتيد - وتشمل البروتين وغير البروتينية جزء. يعمل أنزيم آخر أولا - صميم الإنزيم. يحدد آخر خصوصية الركيزة للانزيم. أي أنه يؤدي وظيفة القسم الركيزة في موقع نشط. الإنزيم المساعد على التوالي، بمثابة منطقة الحفازة. أنه ينطوي على خصوصية العمل. كما يمكن أن تكون بمثابة الإنزيمات المساعدة الفيتامينات، والمعادن، وغيرها من المركبات منخفضة الوزن الجزيئي.

الحفز

حدوث أي تفاعل كيميائي نتيجة لتصادم الجزيئات المتفاعلة المواد. يتم تحديد حركتهم في النظام من خلال وجود الطاقة الحرة المحتملة. التفاعلات الكيميائية في حاجة إلى أخذ جزيئات الدولة تمر بمرحلة انتقالية. وبعبارة أخرى، ينبغي أن يكون ما يكفي من القوة لاجتياز حاجز الطاقة. وهي تمثل الحد الأدنى من الطاقة لنقل جميع الجزيئات التفاعلية. جميع المواد الحفازة، والانزيمات بما في ذلك، وقادرة على الحد من حاجز الطاقة. هذا يساهم في التقدم المتسارع للتفاعل.

في ما يبدو خصوصية الانزيمات؟

وينعكس هذا في القدرة على التسارع من مجرد ردة فعل معينة. يمكن أن تؤثر على واحد الانزيمات والركيزة نفسه. ومع ذلك، كل واحد منهم سوف يتسارع فقط ردة فعل معينة. ويمكن النظر إلى خصوصية رد فعل الانزيم في مجمع بيروفات نازعة. أنه يحتوي على البروتينات، مما يؤثر على PVC. الرئيسية هي: نازعة البيروفات، كربوكسيل البيروفات، الاسيتيل. ويشار إلى رد فعل نفسه لنزع الكربوكسيل كما التأكسدي من STC. يعمل المنتج والنشطة حمض الخليك.

تصنيف

الأنواع التالية من إنزيمات معينة:

1. الفراغية. يتم التعبير عن ذلك في قدرة مادة تؤثر على واحد من الفراغية ممكن من الركيزة. على سبيل المثال، فهي قادرة على العمل على فومرت fumaratgidrotaza. ومع ذلك، فإنه لا يؤثر على رابطة الدول المستقلة أيزومر - حمض الماليك.
2. المطلق. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. يتم التعبير عن خصوصية الإنزيم من هذا النوع في قدرة مادة تؤثر فقط على ركيزة معينة. على سبيل المثال، سكراز يتفاعل فقط مع السكروز، أرجيناز - أرجينين وهلم جرا.
3. قريب. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. يتم التعبير عن خصوصية الإنزيم في هذه الحالة في قدرة مادة تؤثر على مجموعة من ركائز وجود سند من نفس النوع. على سبيل المثال، ألفا الأميليز يتفاعل مع الجليكوجين والنشا. لديهم نوع الاتصال الأنتراكينون. التربسين، البيبسين، كيموتربسين تؤثر على العديد من البروتينات مجموعة الببتيد.

درجة الحرارة

в определенных условиях. الانزيمات هي محددة في ظروف معينة. بالنسبة لمعظمها كأفضل تأخذ درجة حرارة + 35 ... + 45 درجة. عند وضع مادة من حيث معدلات أقل، سوف يقلل نشاطه. ويشار إلى هذه الحالة على أنها لتثبيط عكسها. عندما ترتفع درجة حرارته القدرة استعادتها. ويقال أنه عندما وضعت تحت الظروف، حيث t هي القيم المذكورة أعلاه أيضا تحدث التعطيل. ومع ذلك، في هذه الحالة سيكون لا رجعة فيه، كما هو استعادة عن طريق خفض درجة الحرارة. ويرجع ذلك إلى تمسخ للجزيء هذا.

تأثير درجة الحموضة

حموضة المسؤول عن جزيء تتوقف. وفقا لذلك، ودرجة الحموضة يؤثر على النشاط وخصوصية الموقع النشط من الانزيم. مؤشر الحموضة الأمثل لكل مادة أ. ومع ذلك، في معظم الحالات من 4-7. على سبيل المثال، ألفا الأميليز اللعاب الحموضة المثلى هو 6.8. وفي الوقت نفسه، هناك عدد من الاستثناءات. الحموضة البيبسين الأمثل، على سبيل المثال، 1،5-2،0، كيموتربسين والتربسين - 8-9.

تركيز

المزيد من إنزيم موجود، وارتفاع معدل التفاعل. إلى استنتاج مماثل يمكن استخلاصها فيما يتعلق تركيز الركيزة. ومع ذلك، قرر نظريا لكل مادة على تشبع محتوى الهدف. عندما احتلتها جميع المواقع المفعلة من قبل الركيزة القائمة. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. وهكذا خصوصية الإنزيم هو الحد الأقصى، بغض النظر عن إضافة لاحقة من الأهداف.

مادة المنظمين

ويمكن تقسيمها إلى مثبطات ومنشطات. وتنقسم كل من هذه الفئات إلى غير محددة ومحددة. لهذا النوع الأخير تشمل أملاح avtivatoram zhelchnokislye (للغدة الليباز podzheluzhochnoy)، أيونات الكلور (ألفا الأميليز)، حمض الهيدروكلوريك (لالبيبسين). المنشطات غير محددة هي أيونات المغنيسيوم التي تؤثر على تحركات وفوسفاتاز، ومثبطات محددة - الببتيدات محطة proenzymes. هذه الأخيرة هي أشكال غير نشطة من المواد. يتم تفعيلها من قبل انشقاق من الببتيدات الطرفية. أنها تتوافق مع أنواع معينة من كل proenzyme الفردية. على سبيل المثال، في شكل غير نشط من التربسين التي تنتج في شكل مولد التريبسين. مركز النشط مغلق hexapeptide المحطة، الذي هو المانع محددة. عملية التنشيط هي انشقاق لها. الموقع النشط من التربسين نتيجة لهذا، يصبح مفتوحا. مثبطات غير محددة هي أملاح المعادن الثقيلة. على سبيل المثال، كبريتات النحاس. أنها تسبب تمسخ من المركبات.

كبت

يمكن أن تكون قادرة على المنافسة. ويتم التعبير عن هذه الظاهرة في وقوع التشابه الهيكلي بين المانع والركيزة. يخوضوا في النضال من أجل الارتباط إلى موقع نشط. إذا كان المحتوى المانع هو أعلى مما هو شكلت الركيزة kopleksferment المانع. عند إضافة التغيير المستهدف نسبة مادة. ونتيجة لذلك، سيتم استبدال المانع. على سبيل المثال، السكسينات إلى السكسينات أعمال نازعة باعتبارها الركيزة. مثبطات هي أوكسالوآسيتات أو المالونات. تعتبر المنتجات المنافسة للتأثير على رد الفعل. في كثير من الأحيان، كانت متشابهة مع ركائز. على سبيل المثال، لالجلوكوز 6 فوسفات المنتج هو الجلوكوز. والركيزة يكون نفس الجلوكوز 6 فوسفات. وليس المقصود تثبيط غير تنافسية إلى التشابه الهيكلي بين المواد. المانع والركيزة يمكن ربط في الوقت نفسه إلى الانزيم. وبالتالي هناك تشكيل مجمع جديد. أنها لkompleksferment الركيزة المانع. خلال تفاعل مركزا نشطا يتم حظر. ويرجع ذلك إلى الربط مع الموقع المانع الحفاز للموقع نشط هذا. ومن الأمثلة على ذلك أوكسيديز السيتوكروم. لهذا الإنزيم بمثابة الأوكسجين الركيزة. مثبطات السيتوكروم أوكسيديز هي أملاح حمض الهيدروسيانيك.

تفارغية

في بعض الحالات، باستثناء مركزا نشطا، والذي يحدد خصوصية الإنزيم، هناك ارتباط آخر. يعمل المكون باعتبارها تفارغي ذلك. إذا يرتبط اسم نفس معها المنشط للانزيم يزيد من فعاليتها. إذا ردا على المانع تفارغي تدخل المركز، والمادة الفعالة، على التوالي، والنقصان. على سبيل المثال، يشير محلقة أدينيلات ومحلقة guanylate لانزيم مع تفارغي نوع التنظيم.